Proteínas: más allá del fitness
Publicado el 24 de septiembre de 2026
Carmen Tabuenca Gómez
Estructuras de las proteínas creatina (en los botes de proteína), hemoglobina (en la sangre) y queratina (en el pelo). Ilustración de Carmen Tabuenca.
¿Qué te viene a la mente cuando escuchas la palabra “proteína”? Seguramente un buen chuletón, o si eres deportista, quizá un enorme bote de creatina. No obstante, realmente las proteínas están por todas partes: podría decirse que son los legos de la vida.
El origen de la vida
Empecemos por el principio. Existen dos teorías principales sobre el origen de la vida: “genetics first” y “metabolism first”. La primera sostiene que la vida comenzó con una pequeña molécula, llamada ARN, que almacenaba información genética y ayudaba a que las reacciones químicas ocurrieran. La segunda sostiene que la Tierra primitiva era una gran “sopa de sustancias químicas”, y que las primeras moléculas originarias de vida surgieron de material proveniente de meteoritos y de fuentes hidrotermales. Los científicos todavía no se han puesto de acuerdo sobre cuál es el verdadero origen de la vida. Dos de ellos, Miller y Urey, quisieron averiguarlo y plantearon un experimento. En un recipiente cerrado, mezclaron varios compuestos inorgánicos (metano, agua, amoniaco, hidrógeno) y aplicaron varios ciclos de descargas eléctricas, tal y como imaginaban que podría haber ocurrido en la Tierra primitiva. Cuando analizaron el contenido final del recipiente, comprobaron que habían surgido nuevas moléculas orgánicas (compuestas por átomos de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno): eran los aminoácidos.
Diseño del experimento de Miller y Urey, que imita la generación de los aminoácidos en la Tierra primitiva.
Los aminoácidos: los bloques de Lego
Una construcción de Lego no es tal si no disponemos de los bloques para diseñarla. Los aminoácidos tienen exactamente la misma función en las proteínas: son las piezas necesarias para que las proteínas existan. Están fundamentalmente compuestos por los mismos átomos que los aminoácidos del experimento de Miller y Urey: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Algunos aminoácidos —cisteína y metionina— son algo más costosos de producir porque incluyen un átomo extra, el azufre. Todos tienen la misma estructura básica (un carbono unido a un grupo -COOH y un grupo -NH2), pero poseen cadenas laterales que difieren entre sí y les confieren propiedades diversas. Aunque existen infinitas posibilidades de aminoácidos, realmente la evolución ha hecho que las proteínas estén formadas únicamente por veinte. Es decir, que son cinco átomos combinados de veinte formas distintas los que dan lugar a todas las proteínas que componen la vida. ¿Cómo es posible?
Estructura básica de los veinte aminoácidos, con un grupo -COOH y otro -NH2. Tomado de: este enlace
Estructura secundaria y terciaria: construyendo nuestra casa de Lego
Para dar lugar a una proteína completa, los aminoácidos tienen que combinarse: lo hacen mediante una reacción química llamada condensación (el nombre es bastante clarificador: se trata de una combinación de dos aminoácidos en la que se desprende una molécula de agua), dando lugar a una secuencia más o menos larga. Esta secuencia es lo que se llama “estructura primaria”. Recordemos que existen veinte aminoácidos diferentes, así que estos pueden dar lugar a secuencias muy diversas según cómo se combinen. Los científicos, por practicidad, asignan una letra a cada uno de estos aminoácidos, de manera que escribir una secuencia de muchísimos aminoácidos sea una tarea algo más sencilla: por ejemplo, el aminoácido alanina es A, valina es V, triptófano es W…
Estructura primaria, secundaria y terciaria de las proteínas. Modificado de: este enlace
Pero solo con la secuencia primaria no tenemos una proteína. Siguiendo con nuestra construcción de lego, si ponemos un bloque tras otro en fila, jamás conseguiríamos una casa. Sin embargo, con bloques de diferentes tamaños y formas podremos irnos acercándonos un poco más a nuestra casa soñada. Lo mismo ocurre en este caso: según cuál sea nuestra secuencia de aminoácidos, estos interaccionarán entre sí de una forma u otra, dando lugar a una “estructura secundaria”. Los dos diseños de estructura secundaria más habituales en las proteínas son las hélices alfa y las láminas beta. Los nombres describen muy bien la disposición en el espacio de los aminoácidos: en hélice en el primer caso y en lámina en el segundo. De nuevo viene la tendencia de los científicos a simplificar las cosas: existe una convención en cuanto a la forma de representar estas dos estructuras que permite visualizarlas de una forma más simple. Jane S. Richardson, biofísica estadounidense y actual profesora en Duke University, propuso una forma de representar estas dos estructuras para visualizarlas de una forma más simple. Existen preciosos bocetos de la estructura secundaria de diversas proteínas realizados por ella.
Estructura secundaria de varias proteínas, dibujada a mano por Jane Richardson. Tomado de: este enlace
Las proteínas conviven con el agua, están rodeadas por ella. En nuestro cuerpo tenemos muchísimas proteínas que cumplen funciones biológicas diversas, y todas ellas están en soluciones acuosas. Hemos dicho que los aminoácidos tienen una estructura más o menos parecida, pero no igual. Esta determina que a cada aminoácido le guste más o menos el agua y, en consecuencia, la estructura secundaria se pliega para tratar de proteger los aminoácidos que más sienten la necesidad de escapar del agua. En cambio, los aminoácidos que la toleran quedarán expuestos hacia el exterior. Esto da lugar a una estructura tridimensional más compleja denominada “estructura terciaria”.
Desnaturalización: cuando los cimientos tiemblan
Las estructuras secundaria y terciaria se mantienen mediante interacciones entre aminoácidos de diversas clases (electrostáticas entre aminoácidos con cargas positivas y negativas, hidrofóbicas entre aminoácidos que huyen del agua, etc.), denominadas enlaces no covalentes. Estos son relativamente débiles, y pueden romperse y hacer que la proteína se despliegue hasta volver a la estructura primaria, que era simplemente la secuencia de aminoácidos. Este proceso se denomina “desnaturalización”. Hay varios agentes que pueden provocar la desnaturalización de una proteína; por ejemplo, la temperatura. Cuando nos planchamos el pelo, estamos aplicando mucho calor a la queratina, una de las proteínas que componen el cabello, y esta se desnaturaliza. Este proceso explica por qué el pelo se queda liso. La desnaturalización puede ser un proceso reversible: al cabo de unas horas, volvemos a recuperar nuestro pelo original. Este fenómeno no solo ocurre con la temperatura, sino también con agentes químicos, como ciertos tintes. Aunque sea reversible, si la exposición a estos compuestos es continuada, el pelo (la queratina) acaba perdiendo su elasticidad habitual, y queda seco y frágil.
Proceso de desnaturalización de la ovoalbúmina del huevo, que pierde su estructura nativa. En este caso se trata de un proceso irreversible (es imposible renaturalizar un huevo frito). Tomado de: este enlace
Conclusiones
Afirmar que las proteínas son los legos de la vida no es exageración. Están por todas partes: la hemoglobina que transporta el oxígeno en sangre, los anticuerpos que nos protegen de enfermedades, la insulina que regula los niveles de glucosa… Todas son proteínas esenciales para que existamos. Cuando las proteínas no adquieren la estructura plegada adecuada o cambia algún aminoácido de su secuencia, surgen los problemas. En el Alzheimer aparecen dos proteínas, beta-amiloide y tau, que cuando se agregan de manera anómala dan lugar a placas y ovillos respectivamente, acumulándose en el cerebro. Asimismo, en la anemia falciforme un cambio de un único aminoácido en la hemoglobina provoca que los eritrocitos, células de la sangre que contienen hemoglobina y transportan oxígeno, adquieran una forma anómala que hace más difícil su circulación por los vasos sanguíneos. Ahora, ¿sigues pensando que las proteínas solo están en el batido que te tomas después de entrenar?